初级药士辅导书

1.酶的催化作用

酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

(1)活性中心内的必需基团：它包含两个基团(结合基团和催化基团)，其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。

(2)活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

2.酶原与酶原激活

在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活意义：如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用;另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。

3.酶的催化特点

(1)有效地降低反应的活化能(台阶)，具有极高的催化能力。

(2)高度的特异性(专一性)。

(3)可调节性(这是与无机催化反应的不同点)。

(4)不稳定性。

4.影响酶促反应速度的因素

(1)酶浓度

在一定温度、pH条件下，当底物浓度》酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。

(2)底物浓度

在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。

底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比;底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓;当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。

米-曼方程式：简称米氏方程，可表示为V=Vmax[S]/(Km [S])，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度。

Km与Vmax的意义：①Km等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度;②Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低;③Km为酶的特征性常数，Km值与酶的浓度无关。Km值的单位为mmol/L;④Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。

(3)温度

酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。